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Le virus VIH capable de se « camoufler » pour échapper au système immunitaire

 Hybridation in situ des ARN du virus du sida (VIH) dans les cellules immunitaires infectées (HeLa CD4+). ©Inserm/Fournier, Jean-Guy, 1994

Comment le virus VIH parvient-il à échapper à la vigilance du système immunitaire, à l’intérieur même des cellules qu’il infecte ? C’est sur un de ces mécanismes d’évitement que se sont penchés des chercheurs de l’Inserm, du CNRS, de l’Université de Montpellier et de l’Université de Lorraine. Ils ont pu observer la capacité du VIH à « camoufler » son ARN au sein même de la cellule infectée en utilisant une enzyme intracellulaire. Ces travaux parus dans Nature apportent de nouvelles connaissances sur les mécanismes d’évasion du VIH face au système immunitaire inné.

Dès les premières étapes d’une infection virale, les « radars » intracellulaires de l’immunité innée permettent de déclencher rapidement une réponse antivirale via la sécrétion d’interférons de type I, protéines fabriquées par les globules blancs pour réguler et stimuler la réponse immunitaire.

Le virus de l’immunodéficience humaine (VIH) cible les cellules du système immunitaire et provoque des immunodéficiences sévères responsables du SIDA. Lorsque le VIH infecte une cellule, son génome composé d’ARN simple brin est transformé en ADN. Il va ensuite s’importer dans le noyau de la cellule hôte où il s’intègre à son génome. Le succès de ces étapes précoces dépend de la capacité du virus à se camoufler dans la cellule et à passer inaperçu en échappant aux détecteurs cellulaires, notamment à ceux capables de reconnaître les acides nucléiques de son génome comme un ARN étranger à l’organisme.

Des chercheurs de l’Inserm, du CNRS, de l’Université de Montpellier et de l’Université de Lorraine se sont intéressés à ce mécanisme permettant au VIH d’échapper à la vigilance des cellules en exploitant un système de camouflage. Au sein des cellules, on trouve une enzyme appelée FTSJ3 qui est capable de modifier certains des acides nucléiques composant un ARN cellulaire en leur ajoutant un groupement méthyle. Cette modification est une signature du soi (ensemble des molécules résultant de l’expression du génome de l’individu, à opposer au non soi) qui permet aux détecteurs de reconnaître les ARN cellulaires comme tels dans les cellules humaines et d’éviter leur destruction par le système immunitaire.

L’équipe de recherche a pu mettre en évidence que le VIH recrute l’enzyme FTSJ3 pour méthyler son propre ARN génomique. Les détecteurs cellulaires d’ARN étranger s’avèrent alors incapables de reconnaître comme étranger cet ARN viral ainsi « camouflé » et ne peuvent donc déclencher la production d’interférons de type I au sein de la cellule pour induire la réponse immunitaire. Le virus invisible est alors libre de transformer son ARN en ADN, d’intégrer le génome de la cellule et de poursuivre l’infection.

Ces résultats constituent une avancée significative dans la compréhension de l’infection par le virus VIH en révélant une nouvelle stratégie d’évasion du virus face au système de détection cellulaire du système immunitaire inné. Mieux comprendre ces mécanismes de contournement pourrait permettre à plus long terme de développer des approches thérapeutiques et/ou vaccinales visant à modifier le virus afin qu’il entraîne l’établissement d’une réponse antivirale qui, lorsqu’elle est précoce, permet à la cellule de mettre en place une réponse immunitaire et de maîtriser l’infection.

 

Ces travaux de recherche ont reçu le soutien de la Commission européenne, de MSD Avenir, de la Fondation pour la Recherche Médicale et de l’Agence Nationale de la Recherche.

Mieux comprendre les mécanismes de progression des lésions rénales à l’origine de l’insuffisance rénale chronique

©Inserm/Blanc-Brunat, Nelly,  Lésions au niveau des vaisseaux du rein, hypertension artérielle rénale et hypertension rénovasculaire.

L’équipe du Dr Guillaume Canaud, praticien hospitalo-universitaire à l’hôpital Necker-Enfants malades – AP-HP et à l’Université Paris Descartes, et chercheur à l’Inserm (INEM l’Institut Necker Enfants Malades – Centre de médecine moléculaire), a étudié, en collaboration avec celle du Pr Bonventre du Brigham and Women’s hospital – Harvard Medical School (Boston, USA), les mécanismes impliqués dans la progression de la fibrose des reins qui entraîne à terme une insuffisance rénale chronique. Ces travaux, qui ont été publiés dans la revue Science Translational Medicine le 23 janvier 2019, participent à l’identification d’une cible thérapeutique potentielle.

Les reins, à l’instar d’autres organes, ont la capacité inhérente de récupérer d’une agression aiguë (insuffisance rénale aiguë). En effet après agression (toxique par exemple), les cellules dites « épithéliales tubulaires », qui constituent la structure fonctionnelle des reins, meurent. Les cellules survivantes vont se mettre à proliférer de manière très intense pour repeupler en environ trois semaines les reins (réponse rénale dite adaptée). Cependant, si l’agression rénale est sévère ou prolongée, les cellules tubulaires n’arrivent pas à suffisamment proliférer pour compenser les pertes initiales. Ces cellules vont se mettre synthétiser des facteurs qui favorisent l’apparition de cicatrices fibreuses (fibrose) dans les reins (réponse rénale dite inadaptée). Cette fibrose sera responsable d’une altération de la fonction rénale, c’est-à-dire d’une insuffisance rénale chronique. Une fois ces mécanismes mis en place, la maladie rénale chronique, irréversible, s’auto entretient et progresse d’elle-même.

Les mécanismes cellulaires impliqués dans l’apparition de la fibrose rénale sont très mal connus.

L’équipe du Dr Guillaume Canaud, praticien hospitalo-universitaire à l’hôpital Necker-Enfants malades – AP-HP et à l’Université Paris Descartes, et chercheur à l’Inserm (INEM l’Institut Necker Enfants Malades – Centre de médecine moléculaire), a cherché, en collaboration avec celle du Pr Bonventre (Brigham and Women’s hospital – Harvard Medical School, Boston) à mieux comprendre les mécanismes impliqués dans la progression de la fibrose rénale.

En utilisant divers modèles murins expérimentaux de fibrose rénale, les chercheurs ont montré qu’au cours de la réponse rénale dite inadaptée, les cellules épithéliales tubulaires :

> n’avaient plus la capacité de se multiplier correctement (arrêt du cycle cellulaire) ;

> acquièrent un aspect de cellules sénescentes (ou vieillissantes) ;

> recrutent une voie de signalisation, appelée TOR-autophagy spatial coupling compartement (TASCC). En utilisant ce procédé, les cellules tubulaires se mettent à dégrader anormalement leurs organelles (autophagie) pour créer de l’énergie qui servira à la sécrétion de facteurs favorisant la fibrose des reins.

Enfin, les chercheurs ont mis en évidence que cette séquence d’évènements était induite par le recrutement d’une protéine appelée cycline G1, qui va provoquer l’arrêt du cycle cellulaire (impossibilité de proliférer normalement), le recrutement de TASCC, la sécrétion de facteurs favorisant la fibrose rénale, et ainsi la progression de la maladie rénale chronique.

Les chercheurs ont également montré que ces évènements se produisaient au cours des fibroses hépatiques et pourraient ainsi représenter une cible thérapeutique potentielle pour tout type de fibroses.

Cette étude a été financée par l’AP-HP, l’Université Paris Descartes, la Société française de néphrologie, la Fondation Bettencourt-Schueller, la Fondation Day Solvay, Emmanuel Boussard Foundation, Philippe Foundation, Safra Foundation et les National Institutes of Health (NIH). 

Des capteurs chimiques miniaturisés pour surveiller le fonctionnement du cerveau

©Stéphane Marinesco / Inserm, Photographie d’un capteur chimique implantable (en bas et en noir) constitué d’une fibre de carbone platinée et recouverte d’une enzyme de reconnaissance, placé à côté d’un cheveu humain (en haut et en marron).

Une équipe de chercheurs Inserm et CNRS a réussi à développer des capteurs chimiques de nouvelle génération pour surveiller le métabolisme du cerveau, notamment lors d’accidents vasculaires cérébraux, de traumas ou de crises épileptiques. D’une taille inférieure à 15 µm, ces outils permettent de suivre ce qui se passe dans le cerveau en minimisant les lésions du tissu nerveux afin d’obtenir des données beaucoup plus fiables et représentatives des échanges neurochimiques. Ces travaux ont été publiés dans la revue ACS Central Science.

L’analyse du liquide interstitiel du cerveau peut révéler des informations chimiques importantes sur l’état du cerveau. En clinique ou chez les animaux de laboratoire, détecter, au fil du temps, les concentrations de métabolites caractéristiques de l’énergie cérébrale (comme le glucose) peut aider à déceler l’apparition de lésions cérébrales afin de permettre aux médecins d’agir avant qu’il ne soit trop tard. De plus, l’activation des réseaux neuronaux qui entraîne une libération de neurotransmetteurs peut aussi être détectée dans le fluide interstitiel. Cependant, jusqu’à présent la taille des sondes et les lésions locales dues à leur implantation étaient des paramètres qui perturbaient la qualité des mesures. La rupture des petits vaisseaux cérébraux pendant l’implantation de la sonde représente notamment un déclencheur majeur de l’inflammation. Dès l’heure qui suit l’implantation, la composition chimique locale des tissus cérébraux peut être affectée.

La première innovation présentée par les chercheurs dans ce travail a consisté à développer des capteurs miniatures.

Invisibles à l’œil nu, ils ont un diamètre inférieur à 15 microns (contre 50 à 250 microns actuellement), soit inférieur à celui d’un cheveu. L’énorme avantage d’être arrivé à miniaturiser autant les capteurs est que leur implantation ne déclenche plus de lésion au niveau des tissus nerveux. « Leur taille est inférieure à la distance moyenne entre 2 capillaires du cerveau, donc ces derniers ne sont pas endommagés par le dispositif » explique Stéphane Marinesco, chercheur Inserm en charge de l’étude.

La seconde innovation a été de recouvrir les fibres de carbone par du platine puis par une couche très fine d’enzyme.

Jusqu’alors l’analyse électrochimique à l’aide de microélectrodes en fibre de carbone se limitait à un nombre très restreint de molécules dites « oxydables ». Les recouvrir de platine les rend compétentes pour y accrocher des enzymes et détecter un nombre potentiellement illimité de molécules. Pour Stéphane Marinesco, « si le dépôt de platine est une technique couramment utilisée dans le domaine de la microélectronique, elle est généralement réalisée avec des substrats plats en silicium. Nos résultats montrent que, malgré leur géométrie cylindrique inhabituelle, les fibres de carbone peuvent être recouvertes avec succès par une couche de platine. La sensibilité obtenue est similaire ou meilleure que celle des fils en platine massif plus épais qui sont disponibles sur le marché. »

Quand ces capteurs ont été implantés dans les cerveaux de rats lors de tests en laboratoire, aucune blessure au niveau des tissus ou des vaisseaux sanguins cérébraux n’a été détectée.

De plus, ces microélectrodes ont fourni des évaluations des taux de glucose, lactate et des concentrations d’oxygène plus fiables et plus précises en comparaison des capteurs conventionnels (ici un capteur est nécessaire pour chaque paramètre en implantant un « peigne » avec plusieurs microélectrodes). De nombreux tests ont été réalisés sur ces nouvelles microélectrodes notamment sur leur stabilité dans le temps puisqu’elles ont également été testées après 6 mois de stockage (température ambiante dans l’obscurité).

Stéphane Marinesco précise que : « Ce dispositif peu envahissant représente une avancée majeure dans notre capacité d’analyser le liquide interstitiel cérébral, ouvrant la voie à la mesure de nouveaux paramètres physiologiques et à de multiples applications. Ce nouvel outil pourrait être utilisé pour tester l’effet de certains médicaments sur le cerveau. Enfin, à plus long terme, le monitoring du cerveau humain pourrait fournir de précieuses informations aux médecins pour mieux comprendre comment un patient atteint de lésions cérébrales récupère après un traumatisme crânien ou un accident vasculaire cérébral. Ce dispositif pourrait également les aider à prendre les meilleures décisions thérapeutiques en fonction de l’évolution du patient ».

Des réseaux de neurones humains pour modéliser la maladie de Parkinson

Photographie de neurones humains exposés à la forme altérée de l’alpha-synucléine. En rouge, la protéine alpha-synucléine dans sa forme altérée ajoutée par les scientifiques. En vert, l’alpha-synucléine qui se propage aux neurones. 
© Simona Gribaudo, Stem Cell Reports

L’agrégation de la protéine alpha-synucléine est à l’origine de la dégénérescence neuronale dans la maladie de Parkinson. En utilisant des cellules souches humaines reprogrammées en cellules nerveuses, des chercheurs du CNRS et de l’Inserm viennent de montrer que les agrégats d’alpha-synucléine se propagent de neurones en neurones. Cette découverte réalisée sur des réseaux de neurones humains, pourrait permettre d’élaborer de nouvelles stratégies thérapeutiques afin de prévenir la multiplication des agrégats d’alpha-synucléine et la dégénérescence des neurones. L’étude est publiée le 10 janvier 2019 dans la revue Stem Cell Reports.

Des recherches publiées en 2015[1] démontraient que des formes altérées et agrégées de la protéine alpha-synucleine se multipliaient dans le cerveau de rongeurs et étaient à l’origine de différents symptômes parkinsoniens.

Dans cette nouvelle étude, les chercheurs[2] ont utilisé des cellules souches humaines, dites pluripotentes, les ont transformées en neurones et ont conçu un réseau de neurones simplifié et robuste, représentatif du cerveau humain. En exposant ces neurones à des formes altérées de l’alpha-synucléine, ils ont observé l’apparition de signes pathologiques caractéristiques de la maladie de Parkinson et de l’atrophie multi-systématisée (AMS), une autre maladie neuro-dégénérative. En effet, pour chacune de ces maladies, l’alpha-synucléine s’agrège différemment formant une « signature » de la pathologie.

Les scientifiques ont également démontré que les neurones « malades » transférent l’alpha-synucléine altérée à des neurones sains, notamment à travers des connexions synaptiques. Ainsi, en passant de neurones en neurones et en se multipliant à la manière de la protéine infectieuse prion, les formes altérées de l’alpha-synucléine affectent l’intégrité et la fonction du réseau neuronal.

Le nouveau modèle de réseau neuronal issu de cellules souches humaines et imaginé par les chercheurs permettra d’étudier l’effet de molécules inédites capables de cibler les formes altérées de l’alpha-synucléine afin d’empêcher leur propagation et donc, la dégénérescence neuronale.

En outre, en étudiant les « signatures », de la maladie de Parkinson et l’AMS, ces travaux pourraient permettre d’améliorer le dépistage de ces maladies.

[1] Communiqué de presse du 10 juin 2015: http://www2.cnrs.fr/presse/communique/4077.htm
[2] Chercheurs de l’Institut des Cellules Souches pour le traitement et l’étude des maladies monogéniques (Inserm/Université d’Evry Val d’Essonne/AFM), du Laboratoire de maladies neurodégénératives (CNRS/CEA/Université Paris-Sud) et des laboratoires Adaptation Biologique et Vieillissement (CNRS/Sorbonne Université) et Neurosciences Paris-Seine (CNRS/Inserm/Sorbonne Université), tous deux appartenant à l’Institut de Biologie de Paris-Seine.

Alzheimer : identification d’agrégats de protéines cibles potentielles pour soigner la maladie

Agrégation de la protéine Tau dans la maladie d’Alzheimer. ©Inserm/U837, 2008

 

La propagation des agrégats de la protéine Tau dans le cerveau contribue à la progression de la maladie d’Alzheimer. Des chercheurs du Laboratoire des maladies neurodégénératives : mécanismes, thérapies, imagerie (CNRS/CEA/Université Paris-Sud, MIRCen), en collaboration avec l’Ecole normale supérieure, Sorbonne Université et l’Inserm, viennent d’identifier les cibles de ces agrégats. Publiés dans EMBO Journal le 10 janvier 2019, ces travaux permettront la conception d’outils capables de bloquer ces éléments clés dans la propagation des agrégats et de contrecarrer ainsi leur effet pathologique.

L’agrégation des protéines alpha-synucléine, pour la maladie de Parkinson, et Tau, pour la maladie d’Alzheimer, est intimement liée à la progression de ces pathologies neurodégénératives. Ces agrégats se propagent d’une cellule neuronale à l’autre en se liant aux cellules. Ils se multiplient[1] pendant cette propagation. Il a été montré que la propagation et l’amplification de ces agrégats protéiques sont délétères et contribuent à l’évolution de ces maladies.

La compréhension de la formation de ces agrégats, de leur propagation et de leur multiplication dans les cellules du système nerveux central présente un potentiel thérapeutique : elle permettrait de cibler ces processus et d’agir sur leurs conséquences.

Propagation des protéines

L’étape clé dans la propagation d’agrégats pathogéniques est la fixation d’agrégats provenant de cellules neuronales affectées aux membranes de cellules indemnes. Après avoir identifié les cibles des agrégats pathogéniques de la protéine alpha-synucléine (Shrivastava et al, 2015 EMBO J), l’équipe du Laboratoire des maladies neurodégénératives (CNRS/CEA/Université Paris-Sud, MIRCen, Fontenay-aux-Roses), en collaboration avec l’Ecole normale supérieure, Sorbonne Université et l’Inserm, vient d’identifier les cibles des agrégats de la protéine Tau. Il s’agit de la pompe sodium/potassium et des récepteurs du glutamate, deux protéines essentielles à la survie des neurones. L’expérience a été menée sur des neurones de souris en culture.

Modification des membranes neuronales

Les chercheurs ont également mis en évidence que les agrégats pathogéniques modifient la membrane des neurones en redistribuant les protéines membranaires. L’intégrité membranaire — et plus particulièrement celle des synapses, nœud de communication essentiel entre neurones — est affectée. Ces modifications sont délétères pour les neurones car elles entraînent une communication anormale entre eux ainsi que leur dégénérescence.

Ces travaux expliquent ainsi le dysfonctionnement précoce des synapses et la dégradation de communication normale observés dans les réseaux neuronaux au cours de l’évolution de la maladie.

Vers de nouvelles thérapies

Ils ouvrent aussi la voie à la conception de nouvelles stratégies thérapeutiques fondées sur la protection de l’intégrité synaptique, la restauration de l’activité des récepteurs membranaires de la protéine Tau et l’utilisation de leurres pour empêcher l’interaction délétère entre agrégats pathogènes de la protéine Tau et leurs cibles membranaires. Ces approches thérapeutiques pourront être menées à l’aide de neurones humains puisque les chercheurs du laboratoire viennent de développer ce type de cultures en collaboration avec le laboratoire I-Stem (Institut des cellules souches pour le traitement et l’étude des maladies oncogéniques, AFM-Téléthon/Inserm/Université Evry-Val d’Essonne) et Sorbonne Université. Cette dernière étude est également publiée le 10 janvier 2019, dans Stem Cell Reports[2].

[1] Ils s’amplifient en recrutant les protéines endogènes alpha-synucléine et Tau des cellules affectées pendant cette propagation

[2] Propagation of α-Synuclein strains within human reconstructed neuronal network. Simona Gribaudo, Philippe Tixador, Luc Bousset, Alexis Fenyi, Patricia Lino, Ronald Melki, Jean-Michel Peyrin, Anselme Louis Perrier, Stem Cell Reports, le 10 janvier 2019.

A propos du Laboratoire des maladies neurodégénératives : mécanismes, thérapies, imagerie (LMN), unité de recherche associant le CEA, le CNRS et l’Université Paris-Sud.

Le laboratoire rassemble près de 60 scientifiques dont les thèmes de recherche en neurosciences couvrent les mécanismes de dégénérescences, les modèles animaux, l’imagerie cérébrale, et l’étude de stratégies thérapeutiques géniques, cellulaires et médicamenteuses pour les maladies neurodégénératives, en particulier la maladie d’Alzheimer, la maladie de Parkinson et la maladie de Huntington.

Le LMN est situé au sein de MIRCen (Molecular Imaging Research Center) une installation de recherche préclinique développée par le CEA et l’Inserm. MIRCen est un des départements de l’institut de biologie François Jacob du CEA, sur le site de Fontenay-aux-Roses du CEA Paris-Saclay.

Maladies de la rétine : la transferrine préserve la vision

Photo by Daniil Kuželev on Unsplash

Des chercheurs de l’Inserm et du service ophtalmologie enfants et adultes de l’hôpital Necker-Enfants malades AP-HP ont montré qu’une accumulation toxique du fer survient dans plusieurs modèles de maladies rétiniennes et que la transferrine, protéine naturelle fixant le fer, contrebalance cet effet. Cette étude représente une nouvelle étape vers l’utilisation de la transferrine comme traitement complémentaire à la chirurgie afin de préserver la vision notamment chez des patients atteints de décollement de la rétine. Ces résultats sont publiés dans la revue Science Advances.

Les maladies de la rétine sont une cause majeure de malvoyance et de cécité. Dans le cas d’un décollement de la rétine, la mort des photorécepteurs et la perte de vision permanente sont causées par la séparation de la rétine de sa couche externe pigmentée entre lesquelles s’immisce du liquide dit sous-rétinien (SRF). L’incidence de cette pathologie chez l’adulte varie entre 10 et 55 pour 100 000 individus/an et est plus importante chez les personnes atteintes de myopie. Malgré les importants progrès réalisés dans les techniques chirurgicales, le « recollement » de la rétine ne permet pas une récupération visuelle totale et impacte fortement la qualité de vie. L’amélioration de la vision après une chirurgie du décollement de la rétine est donc un défi thérapeutique.

Le fer est un composant biologique important pour catalyser les réactions enzymatiques. Mais lorsqu’il est mal utilisé par l’organisme, il génère de mauvaises réactions et crée des composants cellulaires nocifs. C’est ainsi que la mort des cellules rétiniennes médiée par le fer est soupçonnée de se produire sous diverses formes de dégénérescence de la rétine. Cependant aucune corrélation entre le fer et la fonction visuelle n’avait été montrée jusqu’à présent.

Dans cette nouvelle étude, des chercheurs de l’Inserm ont évalué la présence de fer dans l’œil comme marqueur prédictif du décollement de la rétine et comme cible thérapeutique de la maladie. Pour cela, ils ont mesuré la présence de fer dans la partie vitrée de l’œil et dans le liquide sous-rétinien des patients. Ils ont alors montré que l’augmentation de la saturation en fer est corrélée à une mauvaise récupération visuelle. In vitro et in vivo, le fer induit une nécrose immédiate et une mort cellulaire (apoptose) retardée des neurones.

Des études précédentes ont montré, sans pouvoir l’expliquer, que dans divers modèles animaux le traitement par la transferrine exerçait des effets protecteurs sur les neurones de la rétine. Dans ce travail, les chercheurs démontrent que la transferrine, en identifiant les voies moléculaires impliquées, diminue à la fois l’apoptose et la nécrose induites par le décollement de la rétine.

La transferrine, traitement d’appoint à la chirurgie

Pour aller plus loin, les chercheurs ont donc testé l’hypothèse d’une supplémentation en transferrine comme traitement d’appoint à la chirurgie pour améliorer la qualité visuelle des patients.

A la fois sur des cellules de rétine humaine en culture et in vivo sur des modèles animaux, l’injection oculaire locale de transferrine semble préserver la rétine. De plus, même si elle est administrée tardivement alors que la maladie est déjà déclarée, la transferrine peut prévenir d’autres altérations rétiniennes ainsi que la mort cellulaire.

Emilie Picard, chercheuse Inserm en charge de l’étude précise que : « ces résultats sont très prometteurs, toutes les maladies dégénératives de la rétine sont associées à une accumulation de fer. Cela implique que la transferrine pourrait constituer un nouveau traitement pour ces maladies qui sont fréquemment cumulées et invalidantes. »

D’ores et déjà, la société Eyevensys, start-up issue du centre de recherche des Cordeliers, projette d’utiliser une technologie en phase clinique pour d’autres essais de thérapie génique, ceci afin de produire de la transferrine de façon contrôlée pour les maladies rétiniennes dégénératives.

Prise de fonctions de Gilles Bloch, Président-directeur général de l’Inserm

© Inserm / Francois Guenet

Nommé en conseil des ministres le 26 novembre dernier, Gilles Bloch a pris ses fonctions de Président-directeur général de l’Inserm le 2 janvier 2019.

Polytechnicien, médecin et chercheur, spécialiste d’imagerie médicale, Gilles Bloch a réalisé une partie de sa carrière au Commissariat à l’énergie atomique avant d’endosser des responsabilités importantes au sein de l’administration de la recherche, notamment en prenant la direction de l’Agence nationale de la recherche au moment de sa création, puis en étant nommé Directeur général de la recherche et de l’innovation au ministère de l’Enseignement supérieur et de la Recherche. Depuis 2015, il présidait l’Université Paris-Saclay.

« Je suis honoré et heureux de présider un établissement scientifique aussi important que l’Inserm. Tout en m’inscrivant dans la continuité stratégique de ce qui a été réalisé par mes prédécesseurs, je suis animé par la volonté d’aller encore plus loin dans les actions de l’Institut au service de sa mission de recherche, et au bénéfice de la santé de tous ». Gilles Bloch, PDG de l’Inserm.

A l’occasion de sa prise de fonctions, Gilles Bloch présentera ses vœux à la presse le mardi 15 janvier 2019 à 9h, au siège de l’Inserm.
Contact presse et inscriptions : rf.mresni@esserp
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